domingo, 26 de outubro de 2014

Explanações básicas: Aminoácidos e Proteínas

Entre as necessidades básicas para a formação de vida, está a ocorrência dos aminoácidos ( ou possibilidade de síntese do mesmo). Os aminoácidos são estruturas nitrogenadas que possuem diversos usos e funções nos organismos vivos, algumas delas como:

- parede celular
- resposta a estímulos
- replicação do DNA
- transporte de moléculas apolares
- formam enzimas, que são unidades catalíticas orgânicas
- musculatura esquelética de organismos heterotróficos superiores
- sinalização celular
e etc

A maioria dos aminoácidos ( salvo, creio, a prolina) possuem estrutura do tipo:



Possuem, assim, um átomo de carbono quaternário ( ligado a 4 outros átomos ou radicais) ligado a um hidrogênio,um grupo ácido carboxílico, um grupo amina e uma cadeia lateral. São anfóteros ( mesmo a cadeia lateral podendo dar um caráter mais ácido ou básico), ou seja, possuem características básicas ( devido ao grupo amina) e ácidas ( devido ao ácido carboxílico) ao mesmo tempo. Observe que a cadeia lateral basicamente define o aminoácido em si, define as diferentes propriedades físicas e químicas que diferem um aminoácido do outro. Por exemplo, os aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA) possuem uma cadeia lateral com ramificações, por isto mesmo recebem este nome, como podemos ver a seguir:





Os aminoácidos básicos são 20, sendo 9 considerados essenciais pois não são produzidos pelo corpo humano. Estes são: Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina e Histidina. Estes 9 são de suma importância na alimentação humana, e encontrados em maior concentração nas fontes proteicas de origem animal.



Os aminoácidos não-essenciais podem ser produzidos pelo corpo. Sua síntese se dá por intermédio da reação entre amônia/amônio e outros metabólitos. Porém, para sintetizar o íon amônio, é preciso a degradação de um aminoácido. Podemos simplificar a reação da seguinte forma:

Aminoácido ( da alimentação ou do próprio corpo)  =>     NH4+  +  esqueleto de carbono ( metabólito)

Os aminoácidos não absorvidos na alimentação, ou os catabolizados pelo organismo para a síntese energética, por exemplo ( AMINOÁCIDOS TAMBÉM SÃO FONTES DE ENERGIA), são degradados a amônia e metabólitos ( que diferem dependendo do aminoácido degradado). Este amônio é carreado na corrente sanguínea sob a forma de GLUTAMINA, ao reagir com o ácido glutâmico.



Em seu destino, a glutamina é reconvertida a glutamato ( ánion conjugado do ácido glutâmico), liberando o íon amônio. Por isto mesmo a GLUTAMINA E O ÁCIDO GLUTÂMICO SÃO OS AMINOÁCIDOS EM MAIOR CONCENTRAÇÃO NOS MÚSCULOS. ( NOTA: A glutamina é um aminoácido derivado. É a amida do ácido glutâmico, e não faz parte dos 20 aminoácidos básicos por este motivo).


A síntese de alguns aminoácidos não-essenciais, os metabólitos usados nesta síntese, podem ser observados a seguir:

Glicina e serina ( metabólito: fosfoglicerato)




Ácido glutâmico ( metabólito cetoglutarato), alanina (piruvato) , asparagina e ácido aspártico ( oxaloacetato):



Proteínas

Em sua totalidade, as funções exercidas( descritas no início desse artigo) pelos aminoácidos ( também chamados de ácidos aminados) está na sua estruturação na forma de proteínas. As proteínas são grandes estruturas formadas por ligações peptídicas de aminoácidos. Quando dois aminoácidos se ligam formam uma molécula de peptídeo(pela ligação peptídica) e uma molécula de água. Quando 'n' aminoácidos ( 'n' um número grande e inteiro) se ligam, formam uma proteína e ('n'-1) moléculas de água.




As proteínas são diferidas entre si basicamente por sua estrutura: ( pra simplificar) os aminoácidos que a compõe e as estruturas maiores obtidas pela conformação destes aminoácidos...

O tecido muscular esquelético humano possui em sua composição, segundo estimativas: 70% de água, 22% de proteínas, 7% de gordura, 1% de sais minerais. Portanto, a proteína é necessária para os músculos, para o ganho muscular. Mas como se opera essa absorção de proteína? É direta? Sai da comida e vai pro músculo? A resposta é NÃO.

De início as proteínas ingeridas ( pela alimentação ou suplementação) precisam ser hidrolisadas, ou seja, quebradas em unidades menores, até chegar a aminoácidos livres ( no trato gastrointestinal). Cada diferente proteína possui uma diferente velocidade de hidrólise, ou seja, de quebra em unidades menores. Os aminoácidos atravessam então para a corrente sanguínea e podem ser absorvidos por músculos e tecidos. No seu destino, pela interação com RNA obtido da decodificação do DNA daquela célula, os aminoácidos são organizados nas proteínas necessárias. Por exemplo, no tecido muscular esquelético, formam preferencialmente actina e miosina. Portanto o que faz uma proteína ser 'boa' é o perfil de aminoácidos dela ( velocidade de absorção também, em alguns casos). Mas qual o perfil ideal para a síntese muscular? 
Os aminoácidos essenciais constituem 40-45% do tecido muscular esquelético, sendo que de 14-18% ( do total) somente em BCAA ( aminoácidos de cadeia ramificada)!

O ideal é investir em proteínas com alto teor de aminoácidos essenciais. Proteínas ideias são as de origem animal, como carne branca, vermelha, de porco, peixe, caseína ( proteína do leite), Whey Protein ( proteína do soro do leite), albumina ( proteína da clara de ovo) e etc, pois possuem um perfil proteico similar a dos nossos músculos e alta absortividade pelo corpo ( valor biológico, VB). Essas proteínas diferem ligeiramente entre si no teor geral de aminoácidos essenciais, porém variando bastante em sua velocidade de absorção. A velocidade de absorção ( hidrólise) depende da estrutura da proteína e de sua interação com as enzimas que catalisam esta reação.


Comparação entre duas fontes comuns de proteína de alto VB

Aminograma do peito de frango:


Composição centesimal, em mol, dos aminoácidos da carne bovina:


Para compararmos as duas fontes de proteína anteriores, precisamos ter as mesmas unidades. É necessário, assim, a conversão dos valores da composição centesimal em mol, para a composição centesimal em grama , para o caso da carne bovina. Para isso usamos certas aproximações para proteínas.

Peso molecular médio dos aminoácidos (estimado*) : 138 g/mol
Peso molecular dos BCAA's : Valina = 117 g/mol , Leucina e Isoleucina = 131g/mol

Então, se compararmos a carne vermelha a carne de peito de frango, por exemplo, visto nas tabelas anteriores, com os valores de carne bovina já convertido a aminograma, descobrimos que a carne vermelha possui maiores concentrações de aminoácidos de cadeia ramificada que a do peito de frango:

 Valina:                        Carne bovina: 5,8%          Peito de Frango: ~ 4,5%
Isoleucina:                   Carne bovina: 5,0%          Peito de Frango: ~ 3,8%
Leucina:                      Carne bovina: 9,3%           Peito de Frango: ~ 6%
Isso significa dizer que, em 100g dessas proteínas (isoladas, somente a proteína), a carne bovina possui 1,3 gramas de Valina , 1,0g de Isoleucina e 3,3g de Leucina A MAIS que a do peito de frango. Portanto a carne vermelha tem o perfil de aminoácidos superior a da carne de peito de frango! Se observarmos a concentração de aminoácidos essenciais encontraremos o mesmo padrão ( maior concentração de aminoácidos essenciais na carne bovina que na carne de peito de frango).

Se tomarmos ainda que a pesquisa que analisou o peito de frango apresentou o resultado em miligrama de aminoácidos por 100 miligrama de base proteica, e não por 100 mg de aminoácidos totais,  basta usarmos o fator de 83% ( dividir os valores de peito de frango por 0,83), pois este foi o valor médio da quantidade total de aminoácidos analisados. Ficamos com:
                    
Valina:                        Carne bovina: 5,8%          Peito de Frango: ~ 5,4%      
Isoleucina:                  Carne bovina: 5,0%          Peito de Frango: ~ 4,5%       
 Leucina                       Carne bovina: 9,3%           Peito de Frango: ~ 7,1%

Ainda assim a carne vermelha apresenta perfil de aminoácidos superior a carne do peito de frango!


Se focarmos na quantidade de aminoácidos essenciais da carne bovina, podemos notar que esta possui 42% de aminoácidos essenciais, sem levar em conta o triptofano, que não foi analisado ( neste trabalho). Está completamente de acordo a percentagem de aminoácidos essenciais na musculatura humana (40-45% ). Mas porque isso? Porque a carne bovina possui um perfil mais parecido a carne do nosso tecido muscular? Talvez, pela semelhança genética!

A semelhança genética é ( pelo sequenciamento do genoma)
    
                           Bois e Vacas: ~80%                    Frangos: ~60%


Eu, por experiência própria, diria que a melhor fonte de proteína, a que tem melhor perfil de aminoácidos, é aquela que vem do animal ( que abatemos para comer) mais parecido geneticamente com o homem : o porco (92% de semelhança pelo genoma). Mesmo perigosa por conter muitos parasitas que podem nos infectar facilmente ( pela mesma similaridade genética), ainda assim é a que mais se parece com a carne humana. Por isto, e pelos parasitas, que esta carne é proibida em alguns locais do mundo. ( Curiosidade: canibais da polinésia chamavam a carne humana de 'porco em pé' !).

Enfim, este é só um artigo introdutório, para noções básicas. Espero que gostem.

4 comentários:

  1. Muito bom o post,
    Nunca tinha pensado pelo lado da semelhança genética e me parece bem provável mesmo.
    Tem a mesma comparação dos aminoácidos da carne de porco?
    Abraço,
    (espero que continue com o blog, assim que vi a proposta já adicionei aos favoritos, abraços)

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